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                        His-tag蛋白純化磁珠

                        簡(jiǎn)要描述:

                        His-tag蛋白純化磁珠

                        BeaverBeads™ His-tag Protein Purification磁珠(組氨酸標簽蛋白純化瓊脂糖磁珠)是專(zhuān)為高效、快速純化組氨酸標簽蛋白而設計的一種新型功能化材料,可通過(guò)磁性分離方式直接從生物樣品中一步純化出高純度的目標蛋白,顯著(zhù)地簡(jiǎn)化了純化工藝,降低了設備需求,適合科研和工業(yè)領(lǐng)域便捷快速地進(jìn)行組氨酸標簽蛋白的純化工作。

                        型號 70502-5
                        廠(chǎng)商性質(zhì) 代理商
                        更新日期 2018-05-23

                        His-tag蛋白純化磁珠

                        BeaverBeads™ His-tag Protein Purification磁珠(組氨酸標簽蛋白純化瓊脂糖磁珠)是專(zhuān)為高效、快速純化組氨酸標簽蛋白而設計的一種新型功能化材料,可通過(guò)磁性分離方式直接從生物樣品中一步純化出高純度的目標蛋白,顯著(zhù)地簡(jiǎn)化了純化工藝,降低了設備需求,適合科研和工業(yè)領(lǐng)域便捷快速地進(jìn)行組氨酸標簽蛋白的純化工作。

                        對比傳統的過(guò)柱層析純化方式, His-tag Protein Purification磁珠通過(guò)磁性分離方式純化組氨酸標簽蛋白,無(wú)需對粗蛋白樣品進(jìn)行多次費時(shí)費力的離心、過(guò)濾步驟,無(wú)需裝柱和過(guò)柱層析,無(wú)需昂貴的柱層析設備,在1小時(shí)內便能便捷地獲得高產(chǎn)量和高純度的目的蛋白,且能輕松實(shí)現多樣品平行處理,顯著(zhù)提高了工作效率,大大降低了設備、時(shí)間和人工成本.

                        本產(chǎn)品系列包括鎳離子(Nickel)和鈷離子(Cobalt)兩種金屬離子螯合磁珠。它們在目標蛋白結合量及所得目標蛋白純度上有所差異,一般推薦客戶(hù)使用鎳離子螯合磁珠,大多數情況下能滿(mǎn)足客戶(hù)對蛋白載量和純度的要求;對純度要求更高的客戶(hù)推薦使用鈷離子螯合磁珠。

                        His-tag Protein Purification磁珠廣泛適用于細菌、酵母、昆蟲(chóng)和哺乳動(dòng)物細胞等分泌或胞內表達的可溶性組氨酸標簽蛋白以及變性蛋白的純化。

                        產(chǎn)品名稱(chēng)編號規格包裝單價(jià)加入購物車(chē)
                        BeaverBeads™ IDA-Nickel70501-510%(v/v)5mL¥1000.00
                        BeaverBeads™ IDA-Nickel70501-10010%(v/v)2x50mL¥5000.00
                        BeaverBeads™ IDA-Nickel70501-100010%(v/v)4x250mL¥30000.00
                        BeaverBeads™ IDA-Cobalt70502-510%(v/v)5mL¥1000.00
                        BeaverBeads™ IDA-Cobalt70502-10010%(v/v)2x50mL¥5000.00
                        BeaverBeads™ IDA-Cobalt70502-100010%(v/v)4x250mL¥30000.00
                        • His-tag蛋白純化磁珠 產(chǎn)品介紹
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                        1.可從粗樣品直接純化目標蛋白,極大的縮短純化時(shí)間

                        2. 可輕松實(shí)現對目標蛋白濃度和體積的控制

                        • 通過(guò)調節洗脫緩沖液體積的方式,實(shí)現對目標蛋白濃度和體積的控制,無(wú)蛋白損失,且不存在蛋白變性、沉淀的風(fēng)險。

                        3. 一步純化即可獲得高純度目標蛋白

                        海貍磁珠與市場(chǎng)上進(jìn)口產(chǎn)品相比,一步純化即得到同水平高純度的目標蛋白。一個(gè)完整的操作流程即可獲得純度可以達到95%以上的目標蛋白。

                         

                        4.平行操作穩定性高,可方便實(shí)現高通量和大規模蛋白純化

                        • 目的蛋白純度和產(chǎn)量的標準差均<5%。
                        • *不存在流速和樣品體積的限制,適用于高通量和大規模蛋白純化。

                        5.可以獲得較高的目標蛋白產(chǎn)率

                        • 利用海貍磁珠對粗樣品進(jìn)行純化,一步完整的純化流程之后,90%以上純度的目標蛋白,其產(chǎn)率一般達到70~80%。

                        6.可重復使用,再生工藝簡(jiǎn)單

                        • 由圖A、B可知,海貍磁珠反復進(jìn)行多達六次再生處理,仍能保持較好的目標蛋白結合能力和純度。

                              圖A. 再生6次后磁珠結合目標蛋白檢測圖譜              圖B. 再生6次后磁珠的蛋白結合量數據圖

                         7. 鎳螯合磁珠與鈷螯合磁珠對不同分子量的His-tag蛋白純化對比

                        • ? Co離子螯合磁珠蛋白結合量比Ni離子螯合磁珠稍低,但純度更高;
                        • ? Co離子螯合磁珠洗滌和洗脫所用咪唑濃度都比Ni離子螯合磁珠低。

                                 圖A.鎳和鈷螯合磁珠純化His-tag Lif 蛋白                          圖B.鎳和鈷螯合磁珠純化M-MLv蛋白

                                          (分子量~ 50KD)對比                                                    (分子量~ 70KD)對比

                         

                        His-tag蛋白純化磁珠

                        引用文獻:

                        1. Overexpression of a cysteine proteinase inhibitor gene from Jatropha curcas confers enhanced tolerance to salinity stress;ELECTRONIC JOURNAL OF BIOTECHNOLOGY  卷: 18   期: 5   頁(yè): 368-375   出版年: SEP 2015
                        2. Production and Stabilization of an Integrin Binding Moiety of Complement Component 3;MOLECULAR BIOLOGY  卷: 49   期: 5   頁(yè): 723-727   出版年: SEP 2015
                        3. The role of semaphorin 4D as a potential biomarker for antiangiogenic therapy in colorectal cancer;ONCOTARGETS AND THERAPY  卷: 9   頁(yè): 1189-1204   出版年: 2016
                        4. 血紅鉚釘菇免疫調節蛋白基因克隆及其生物信息學(xué)分析和重組表達;沈陽(yáng)農業(yè)大學(xué)學(xué)報 
                        5. Innovation Spaces in Asia: Entrepreneurs, Multinational Enterprises and Policy;
                        6. 登革病毒四型聯(lián)合重組包膜蛋白III 區的表達和免疫原性鑒定*;中國生物工程雜志 
                        7. Quantitative Proteomic Analysis of Escherichia coli Heat-Labile Toxin B Subunit (LTB) with Enterovirus 71 (EV71) Subunit VP1;INTERNATIONAL JOURNAL OF MOLECULAR SCIENCES  卷: 17   期: 9     文獻號: 1419   出版年: SEP 2016
                        8. 人C-Src 蛋白酪氨酸激酶真核表達, 純化及活性檢測;生物技術(shù)通報 
                        9. 人酪氨酸蛋白激酶Lyn的真核表達、純化及鑒定;生物技術(shù) 
                        10. 一個(gè)麻風(fēng)樹(shù)Kunitz型蛋白酶抑制劑基因的克隆和鑒定;四川大學(xué)學(xué)報(自然科學(xué)版) 
                        11. 鋅離子依賴(lài)金屬蛋白酶1(Zmp1)抑制小鼠RAW264.7細胞增殖以及吞噬體-溶酶體的融合;細胞與分子免疫學(xué)雜志 
                        12. A Novel Assay for Screening Inhibitors Targeting HIV Integrase LEDGF/p75 Interaction Based on Ni2+ Coated Magnetic Agarose Beads;SCIENTIFIC REPORTS  卷: 6     文獻號: 33477   出版年: SEP 16 2016
                        13. Eukaryotic expression,protein purification and identification of human tyrosine-protein kinase Lyn;
                        14. The role of semaphorin 4D as a potential biomarker for antiangiogenic therapy in colorectal cancer;ONCOTARGETS AND THERAPY  卷: 9   頁(yè): 1189-1204   出版年: 2016
                        15. Design, Recombinant Fusion Expression and Biological Evaluation of Vasoactive Intestinal Peptide Analogue as Novel Antimicrobial Agent;Molecules 2017, 22, 1963; DOI:10.3390/molecules22111963
                        16. The thermoduric effects of site-directed mutagenesis of proline and lysine on dextransucrase from Leuconostoc mesenteroides 0326;International Journal of Biological Macromolecules,DOI:10.1016/j.ijbiomac.2017.10.023
                        17. GR1-like gene expression in Lycium chinense was regulated by cadmium-induced endogenous jasmonic acids accumulation;Plant Cell Rep (2017) 36:1457–1476, DOI:10.1007/s00299-017-2168-2
                        18. Development of a peptide ELISA to discriminate vaccine-induced immunity from natural infection of hepatitis A virus in a phase IV study;Eur J Clin Microbiol Infect Dis (2017) 36:2165–2170, DOI:10.1007/s10096-017-3040-6

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